Artikel Ilmiah : K1A021042 a.n. RIZKI YULIANTI

Kembali Update Delete

NIMK1A021042
NamamhsRIZKI YULIANTI
Judul ArtikelIDENTIFIKASI PEPTIDA BIOAKTIF ANTIMIKROBA
DARI KASEIN SUSU KAMBING SAANEN (Capra aegagrus)
YANG DIHIDROLISIS DENGAN ENZIM TRIPSIN
Abstrak (Bhs. Indonesia)Penyakit infeksi adalah salah satu penyakit yang banyak menyebabkan kematian di
seluruh dunia, termasuk di Indonesia. Penyakit infeksi dapat disebabkan oleh
mikroorganisme seperti bakteri dan jamur. Pengobatan penyakit infeksi ini dapat
dilakukan menggunakan antibiotik sebagai agen antimikroba. Namun, mikroba patogen
memiliki mekanisme resistensi terhadap antibiotik konvensional melalui mutasi genetik
dan transfer gen resisten sehingga menyebabkan resistensi antimikroba. Salah satu upaya
yang dapat dilakukan adalah eksplorasi antimikroba yang lebih aman dari sumber protein
seperti peptida bioaktif antimikroba atau Antimicrobial Peptides (AMPs). Peptida
bioaktif dapat dihasilkan dari hidrolisis kasein susu kambing Saanen (Capra aegagrus)
menggunakan enzim tripsin. Tujuan penelitian ini adalah untuk mengisolasi dan
memfraksinasi peptida bioaktif kasein susu kambing Saanen, mengetahui aktivitas
antimikroba fraksi peptida, serta mengidentifikasi fraksi peptida aktif sebagai
antimikroba menggunakan LC-HRMS. Tahapan penelitian ini yaitu isolasi kasein susu
kambing Saanen, hidrolisis kasein, fraksinasi dengan SPE SCX dan PEP, uji aktivitas
antimikroba, penentuan nilai MIC serta identifikasi fraksi peptida aktif dengan LC-
HRMS. Berdasarkan penelitian ini dapat diketahui bahwa derajat hidrolisis kasein
tertinggi diperoleh pada hidrolisis dengan rasio enzim:substrat 1:40 yaitu sebesar 80,29%.
Hasil uji aktivitas antimikroba menunjukkan fraksi F6 mampu menghambat pertumbuhan
E. coli, S. aureus, dan C. albicans dengan zona hambat paling tinggi berturut-turut sebesar
8,93; 4,04; dan 4,41 mm. Fraksi dengan aktivitas tertinggi mengandung 5 sekuens peptida
yaitu NMAIHPR, VLPNTVPAK, EVPNENLLR, HPINHQGLSPEVPNENLLR, dan
VLPVPQK.
Abtrak (Bhs. Inggris)Infectious diseases are one of the leading causes of death worldwide, including in
Indonesia. Infectious diseases can be caused by microorganisms such as bacteria and
fungi. The treatment of infectious diseases can be carried out using antibiotics as
antimicrobial agents. However, pathogenic microbes have resistance mechanisms
against conventional antibiotics through genetic mutation and the transfer of resistant
genes, leading to antimicrobial resistance. One approach that can be taken is the
exploration of safer antimicrobials from protein sources, such as antimicrobial bioactive
peptides or Antimicrobial Peptides (AMPs). Bioactive peptides can be produced from the
hydrolysis of Saanen goat milk casein (Capra aegagrus) using trypsin enzyme. The
objective of this study is to isolate and fractionate bioactive peptides from Saanen goat
milk casein, determine the antimicrobial activity of peptide fractions, and identify active
peptide fractions as antimicrobials using LC-HRMS. The research steps included the
isolation of Saanen goat milk casein, casein hydrolysis, fractionation using SPE SCX and
PEP, antimicrobial activity testing, determination of MIC values, and identification of
active peptide fractions using LC-HRMS. Based on this study, it can be seen that the
highest degree of casein hydrolysis was obtained in hydrolysis with an enzyme:substrate
ratio of 1:40, which was 80.29%. The antimicrobial activity test results showed that
fraction F6 was able to inhibit the growth of E. coli, S. aureus, and C. albicans, with the
highest inhibition zones of 8.93, 4.04, and 4.41 mm, respectively. The fraction with the
highest activity contains five peptide sequences: NMAIHPR, VLPNTVPAK,
EVPNENLLR, HPINHQGLSPEVPNENLLR, and VLPVPQK.
Kata kunciantimikroba, enzim tripsin, hidrolisat protein, LC-HRMS, susu kambing
Pembimbing 1Dr. Dian Riana Ningsih, S.Si., M.Si.
Pembimbing 2Zusfahair, S.Si., M.Si.
Pembimbing 3
Tahun2025
Jumlah Halaman2
Tgl. Entri2025-08-21 16:19:46.524119
Cetak Bukti Unggah
© Universitas Jenderal Soedirman 2026 All rights reserved.