Home
Login.
Artikelilmiahs
15615
Update
ALIKE LINA ZULIANA
NIM
Judul Artikel
AMOBILISASI ENZIM AMILASE DARI BAKTERI Bacillus thuringiensis HCB6 DENGAN MATRIKS PENDUKUNG KITOSAN DAN UJI AKTIVITASNYA DALAM SISTEM ALIRAN KONTINU
Abstrak (Bhs. Indonesia)
Amilase merupakan enzim yang mampu mengkatalisis pemecahan ikatan glikosida dari pati menjadi gula sederhana. Enzim amilase pada penelitian ini diisolasi dari bakteri B. thuringiensis HCB6 yang berasal dari limbah cair tapioka Cipawon Purbalingga. Efisiensi pemakaian enzim dapat ditingkatkan dengan melakukan amobilisasi enzim tersebut pada suatu matriks kitosan secara pengikatan silang menggunakan reagen tripolifosfat. Tujuan penelitian ini adalah optimasi dan karakterisasi pembuatan enzim amilase amobil agar enzim dapat digunakan lebih dari satu kali pemakaian dan dapat dipisahkan dengan produk yang dihasilkan. Penelitian ini dimulai dari produksi amilase, dan karakterisasi enzim meliputi variasi konsentrasi substrat dan pH optimum. Proses uji aktivitas amilase amobil dilakukan dalam sistem aliran kontinu menggunakan reaktor dan ditentukan kadar gula pereduksinya menggunakan metode DNS. Hasil penelitian ini yaitu ekstrak kasar amilase amobil dari bakteri B. thuringiensis HCB6 memiliki aktivitas optimum pada konsentrasi substrat 1,5% dan pH 6 dengan nilai aktivitas sebesar 12,184 U/mL.
Abtrak (Bhs. Inggris)
Amylase is an enzyme that catalyzes the hydrolysis of starch to the simpler carbohidrate. Amylase isolated from the B. thuringiensis HCB6 from tapioca liquid waste, Cipawon, Purbalingga. The efficiency of enzyme can be improved by immobilization using chitosan with a crosslinker of tripolyphosphate. The purpose of this study were to characterize of immobilized amylase. The research was started by the production of amylase, characterization of immobilized amylase was also studied such as substrate concentration and pH. The activity of immobilized amylase was glucose assay was measured using DNS method. The result of this study showed the immobilized amylase showed optimal conditions of substrate concentration of 1.5% and pH of 6 with the activity of 12.184 U/mL.
Kata kunci
Pembimbing 1
Pembimbing 2
Pembimbing 3
Tahun
Jumlah Halaman
Save